一个创新性的实验室培养系统第一次成功地再现了阿尔茨海默氏症形成全过程的一些事件。利用他们开发的这一系统，来自麻省总医院(MGH)遗传和衰老研究部门的研究人员现在提供了首个明确的证据支持这一假说：即大脑中β-淀粉样斑块沉积是导致这一破坏性神经退行性疾病的级联反应的第一步。他们还确定了一种酶在这一过程中起至关重要的作用，抑制它有可能是一个治疗靶点。研究结果发布在《自然》(Nature)杂志上。

论文的共同资深作者、麻省总医院遗传学与衰老研究部门主任Rudolph Tanzi博士说：“淀粉样蛋白假说最初是在上世纪80年代中期被提出，其认为是大脑中的淀粉样蛋白沉积引发了所有后续的事件——神经元纤维缠结阻塞神经元内部，神经细胞死亡，以及炎症导致恶性循环性的大量细胞死亡。自那时以来有一个最大的问题就是，实际上是否是β-淀粉样蛋白触发了神经元纤维缠结形成来杀死神经元。在这一我们称作为‘培养皿中的阿尔茨海默氏症’( Alzheimer's-in-a-dish)的新系统中，我们第一次证实了，淀粉样蛋白沉积足以导致缠结以及随后的细胞死亡。”

表达可引起早发性疾病形式的一些遗传变异的阿尔茨海默病小鼠模型，尽管其大脑中形成了淀粉样蛋白斑并表现出记忆障碍，引起大多数损害的神经元原纤维缠结却没有出现。其他一些模型成功地生成了缠结但却没有斑块。来自于阿尔茨海默氏症人类患者的培育神经元显示出斑块中的有毒淀粉样蛋白以及构成缠结的异常tau蛋白水平增高，但却不是实际的斑块和缠结。